Bicapas peptídicas, ¿el eslabón perdido?

¡Muy buenas a todos! Ya sé que supuestamente este post debería estar dedicado al examen de selectividad de CTMA, pero francamente, no tenía ni santa gana de ponerme a escanearlo (y anda que no hay cosas más difíciles, pero es  que ha sido acabar y volverse uno muy vago, jeje). Así que vamos con una de esas noticias que tanto nos gustan por aquí, esas que pulverizan un axioma biológico tras otro así, porque sí (siempre y cuando nos dejen algo de espacio vital los físicos y su dichoso CERN… entre esos y Venter estamos apañados! ¡Mario, la sección de física te toca a tí enterita, jaja!).

Vamos primero con el titular general que puede leerse en la mayoría (dos, tristemente) de medios que publicaron la noticia el pasado mes de mayo: Dos nuevos estudios realizados por científicos de la Universidad Emory han encontrado que los péptidos simples pueden organizarse en membranas bicapa. El hallazgo sugiere un “eslabón perdido” entre el inventario de sustancias químicas de la Tierra prebiótica y el entramado organizativo esencial para la vida.Sin embargo, alguien (yo, sin ir más lejos) con nociones básicas de bioquímica puede pensar que no es ni mucho menos descabellado ni sorprendente que los péptidos se asocien formando bicapas más allá de las alfa-hélice y lámina-beta terciarias; al fin y al cabo, son moléculas anfipáticas, ¿no? (toma doble ración de simplificación) Vamos a ver qué nos sale de todo esto al final.

Una de las bases de la célula como unidad viva básica fisiológica y, ante todo, morfológica, es la capacidad de compartimentalizar sus elementos, especializando áreas y superficies determinadas para que realicen funciones que de otro modo serían inviables. Haciendo un supermegaultra recorrido de fuera hacia dentro de la célula, desde los fosfo(amino)lípidos bicapa de las membranas celulares a las hélices azucaradas de los ácidos del núcleo, el autoensamblaje es una de sus características definitorias y con un enorme potencial como almacenamiento de información.

Sin embargo, la molécula que nos ocupa en esta ocasión, el péptido, no es ni mucho menos tan complejo como las demás estrellas invitadas al show (fosfolípidos con núcleo de ácido fosfatídico y ácidos nucleicos… a esos dejémoslos, jeje). Por definición, un péptido es un polímero de aminoácidos sin función biológica (hasta ahora, claro), que se agrupan y reestructan para formar proteínas.  Ya Miller-Urey demostraron hallá por 1953 que los aminoácidos podían haber estado presentes en la  Tierra primitiva prebiótica, planteando el interrogante de si los péptidos simples podrían formar un orden supramolecular análogo al estrictamente proteico. A continuación entro con la noticia en sí, pero la resumo a toda leche: si una proteína es un polipéptido; una membrana bicapa de péptidos es también un polipéptido. Sin embargo, ¿funciona y sirve para los mismo o no?

En este estudio en concreto, la observación de la organización y  estructura hueca y tubular de los péptidos fue posible gracias a métodos especializados de resonancia magnética nuclear (RMN) de estado sólido desarrollados durante la última década. Identificaron un extremo de las cadenas de péptidos con una etiqueta de RMN y, a continuación, les permitieron ensamblarse para ver si los extremos interactuaban. El resultado fue una membrana bicapa con cara interior y exterior y una capa adicional interna asimilada funcionalmente con la interior: “Hemos demostrado que los péptidos pueden formar el tipo de membranas necesarias para crear una ordenación a gran escala”, dice el graduado en química Childers Seth. “Lo que también es interesante es que estas membranas de péptidos pueden tener el potencial para funcionar de forma compleja, como una proteína. Las membranas de péptidos enlazan la complejidad de las membranas celulares con el orden local de las enzimas”, dijo Childers. “Ahora que entendemos que las membranas de péptidos se organizan a nivel local como una proteína, queremos investigar si pueden funcionar como una proteína”.

Para formar un núcleo, el cual se convierte en las plantillas para el crecimiento, los péptidos primero repelen el agua”, dice Yan Liang, post-doctorado en neurociencia. “Una vez que los péptidos forman la plantilla, podemos ver cómo se agrupan desde los bordes exteriores”. (vamos, la formación de una estructura hidrófoba. En la web del Journal of the American Chemical Society está el artículo completo… en inglés, claro).

Estos resultados, además, pueden arrojar luz sobre los aglutinados de proteínas relacionados con la enfermedad de Alzheimer, la diabetes tipo 2, y docenas de otras graves enfermedades (aunque creo que los priones seguirán saliéndose por la tangente, por eso de no hacer un feo)

Es una gran ayuda para nuestra comprensión de grandes agrupaciones estructurales de moléculas”, dice el catedrático en Química David Lynn, quien ayudó a dirigir el trabajo de ambos estudios. “Hemos demostrado que los péptidos pueden organizarse como membranas bicapa y hemos obtenido la primera imagen en tiempo real del proceso de autoensamblaje. En realidad podemos ver en tiempo real cómo estas nanomáquinas se crean a sí mismas”.

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5 pensamientos en “Bicapas peptídicas, ¿el eslabón perdido?

  1. Sólo daros la enhorabuena por las notas, pero sobre todo por lo estupendas personas que sois. Un gran abrazo. Os echaremos de menos.
    Que la Fuerza os acompañe.
    María José

  2. María José!!!!! Muchas gracias, nosotros también os echaremos de menos. Pero no creáis que os vais a librar tan fácilmente de nosotros, que de vez en cuando nos pasaremos para daros envidia y esas cosas, jeje.

    Además, ya sabes que por el blog siempre eres bienvenida. Saludos!!

  3. Por partes. No conozco el artículo a que haces referencia y en lo que dices hay cosas que no me encajan. Pero las proteínas son estructurales y se autoensamblan en la formación del esqueleto celular y en los estados de sol y gel. Y claro, los agregados ya conocidos de priones y Alzheimer. Tenemos que mirar esto con más calma.
    A lo mejor tenemos que pedir ayuda a alguien de Bioquímica.
    ¡A ver si termino pronto con exámenes y papeles y me incorporo al blog!
    Por cierto, lo del inglés, pues regular, pero ¡lo del alemán…..!

  4. Jaja, qué culpa tenemos… al menos escribió en inglés.

    He estado buscando el artículo completo, porque yo leí un extracto, pero no lo localizo… insistiré. Yo mientra escribía el artículo intentaba enlazar las explicaciones como podía, porque realmente no hay mucha información al respecto… seguiremos buscando.

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